一、基本信息英文全称Amyloid β-Protein (1-28)简称 SP28中文全称β 淀粉样蛋白 1-28 片段三字母序列Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys单字母序列DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKK氨基酸总数28 aa分子式C145H209N41O46分子量3262.51结构修饰游离末端线性肽 H-DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKK-OH无乙酰、酰胺、二硫键、环化、荧光标记等修饰结构式二、理化性质紫外定量含 Tyr、多个 Phe280nm 紫外吸收强可分光光度法定量Tyr 光敏全程避光操作。氧化稳定性序列不含 Met无氧化失活风险相比 Aβ40/Aβ42 稳定性更高。电荷特征pH7.4酸性残基Asp、Glu碱性残基Arg、His、Lys整体带弱负电适配 pH6.8–7.4 无菌 PBS、细胞培养液。溶解性与聚集特性包含 LVFF 聚集关键基序但缺失下游 IIGLM 强疏水区段整体亲水程度远高于 Aβ40/Aβ42纯水溶解性更好可少量 DMSO 辅助溶解自组装纤维化能力极弱几乎不形成成熟淀粉样纤维仅能形成少量瞬时寡聚体。空间构象单体以无规卷曲为主仅 LVFF 区段可短暂形成局部疏水相互作用无法稳定形成跨链 β 折叠无长期稳定纤维结构。三、生物学背景SP28 为 Aβ N 端亲水全长截短肽截取 Aβ40/Aβ42 前 28 个氨基酸截断于疏水聚集核心 IIGLM 上游。常用于区分 Aβ N 端功能区与 C 端疏水聚集区是阿尔茨海默病构效实验经典阴性对照肽。四、生物学功能仅保留 LVFF 短疏水片段几乎无纤维化能力神经元毒性极低远弱于 Aβ40、Aβ42用于验证 C 端 IIGLM-Met 疏水序列是淀粉样沉积、神经毒性的必需结构可结合部分 Aβ 靶向抗体用于抗体表位定位实验。五、科研应用Aβ 聚集机制平行对照实验SP28 VS Aβ40 / Aβ42 / Aβ22-35抗淀粉样聚集药物筛选空白对照Aβ 抗体抗原结合位点图谱分析区分 Aβ 亲水 N 端、疏水 C 端各自生物学功能。六、溶解与储存规范溶解无菌 pH7.2 PBS 配制难溶时添加≤1% DMSO 助溶无需 HFIP 预处理冻干粉避光密封短期 - 20℃长期分装 - 80℃保存工作液避免反复冻融2~8℃避光可存放 5 天无 Met 氧化问题稳定性优于长链 Aβ。