一、基本信息别名N‑乙酰‑人血管紧张素 I三字母序列Ac‑Asp‑Arg‑Val‑Tyr‑Ile‑His‑Pro‑Phe‑His‑Leu‑OH单字母序列Ac‑DRVYIHPFHL‑OH氨基酸数目10 aaCAS 号67509‑13‑1分子式C₆₄H₉₁N₁₇O₁₅分子量1338.54 Da修饰N 端乙酰化封闭游离氨基C 端游离羧基无 Cys、无二硫键含 Tyr、多个 His常见 TFA 盐理论等电点 pI≈7.9弱碱性多肽结构式二、理化性质人工合成线性十肽是天然人 Angiotensin I 的 N‑乙酰化衍生物冻干白色粉末水溶性良好可溶于水、稀乙酸、中性 PBS 缓冲液。 N 端乙酰化屏蔽 N 端游离氨基抵抗氨基肽酶的 N 端降解体外孵育稳定性远高于天然 H‑Angiotensin I该修饰不影响 C 端酶切位点。 肽链含有 Tyr 酪氨酸对光照敏感多个 His 组氨酸极端 pH 条件易发生化学修饰无甲硫氨酸无氧化型杂质风险高温、强碱会加速肽键水解失活。注意人体内不存在 N‑乙酰化的 Ang I属于体外合成工具肽。三、生物学背景与作用机理完整保留天然血管紧张素 I 全部氨基酸序列N 端被乙酰封闭。可被ACE血管紧张素转换酶识别切割 C 端 His‑Leu 二肽生成 Ac‑Angiotensin IIAc‑DRVYIHPF‑OHACE 识别底物依赖 C 端区域不受 N 端乙酰修饰干扰PMC。N 端被封闭氨基肽酶无法从 N 端逐步降解肽链消除体外孵育体系中 N 端降解产物的干扰。乙酰化产物 Ac‑Ang II 依然可以结合 AT1、AT2 受体但受体亲和力弱于天然 Ang II。本身无显著血管收缩活性需要 ACE 酶切之后才产生下游活性肽。四、科研应用ACE 酶活体外测定底物用于检测血管紧张素转换酶活性评价 ACE 抑制剂药物N 端乙酰化可以消除氨基肽酶带来的背景干扰提高检测信噪比。RAS 系统酶学构效研究对比 N‑乙酰‑Ang I 与天然 Ang I研究 N 端氨基对 ACE 底物识别、肽段降解代谢的影响。体外 RAS 级联重构实验体外模拟 ACE 催化反应用来生成 N‑乙酰化 Ang II用于受体药理学对照实验。对照肽和天然 Angiotensin I 平行实验区分 N 端降解对实验结果的干扰。五、溶解与储存规范溶解优先纯水、稀乙酸或者中性 PBS溶解性差少量 DMSO 预溶后缓冲液稀释配制过程避光保护酪氨酸残基。干粉密封干燥避光‑20℃长期保存稳定期 2‑3 年。溶液分装小体积‑80℃冻存禁止反复冻融4℃条件只能短期放置数天。提示仅限体外科研实验不可用于人体给药。